Статья по теме: Первичную структуру

Предметная область: полимеры, синтетические волокна, каучук, резина

Скачать полный текст

Огромное число взаимных сочетаний а-аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, обусловливающих первичную структуру белка, предопределяет возможность существования очень большого разнообразия белков- и специфичность их функций. Однако первичная структура белка, обладающая специфическими функциональными свойствами (например, фибриллярные белки), в процессе биосинтеза воспроизводится достаточно точно, что обусловливает возможность жизнедеятельности организмов. Ранее уже отмечалось, что конформационные переходы в полипептидной цепи могут осуществляться в основном в результате вращения вокруг СН2-группы Gly, играющей роль шарнира.[1, С.344]

Сажа ТМ-70 (типа HAF) относится к так называемым структурированным сажам (имеющим сильно развитую первичную структуру (см. стр. 158), поэтому она придает резиновым смесям хорошие технологические свойства: гладкую поверхность и небольшую усадку. Вулканизаты, содержащие сажу ТМ-70, отличаются высокими значениями модулей, высокой износостойкостью и пониженным относительным удлинением по сравнению с вулканиза-тами, содержащими канальную, газовую и антраценовую сажи. Сажа ТМ-70 повышает скорость вулканизации.[3, С.154]

Вопрос. Какую первичную структуру должен иметь полиамид, чтобы он обладал свойствами эластомера?[1, С.133]

Вопрос. Как будут отличаться друг от друга значения D двух полимеров, различающихся по химическому составу, а следовательно, имеющих различную первичную структуру, но образующих в разбавленных растворах одинаковые по размерам статистические клубки?[1, С.40]

Внутримолекулярные превращения - химические реакции, обусловленные внутримолекулярными перегруппировками или взаимодействиями между собой атомов или функциональных групп одной макромолекулы, изменяющие первичную структуру полимерной цепи, но не приводящие к существенному изменению степени полимеризации исходного полимера.[1, С.397]

В табл. 6.7 приведены значения А(7° для основных аминокислот (принимая в качестве "среды переноса" этанол). Поскольку глицин является основным звеном пептидной цепи, обеспечивающим ее конформационные переходы, возникновение конформаций, характерных для данной белковой молекулы, определяется природой боковых заместителей других аминокислотных звеньев, определяющих первичную структуру полипептида.[1, С.348]

Возникновение дальнего порядка во взаимном расположении макромолекул, т. е. способность к кристаллизации, определяется регулярностью строения полимерных цепей. Известно, что в макромолекуле элементарные звенья и заместители могут располагаться в определенной последовательности и быть определенным образом ориентированы в пространстве (изо-тактические, синдиотактические и другие типы полимеров, имеющих регулярную первичную структуру). Если же присоединение носит статистический характер (наряду с присоединением по типу "голова к хвосту" присоединение "голова к голове" или "хвост к хвосту"), а заместители не имеют преимущественной ориентации в пространстве, то такие полимеры имеют нерегулярное строение и относятся к группе атактических. Полимеры этого типа могут находиться только в аморфном состоянии.[1, С.142]

Натуральный шелк представляет собой нить, полученную размоткой коконов шелкопряда в условиях интенсивного набухания при гидротермических обработках. Получаемая таким образом нить характеризуется сложным морфологическим строением: два фиброиновых стержня соединяются в единую нить с помощью серициновой прослойки. После дополнительного удаления серицина до содержания его 20-25% коконная нить превращается в шелк-сырец, а при более глубокой отмывке (до 4-5%) - в натуральный шелк. В зависимости от своих функций (формирования армирующей основы шелка - фиброиновых стержней или обеспечения связи между ними) полипептидные цепи имеют первичную структуру, включающую большее (в фиброине) или меньшее (в серицине) количество гидрофобных аминокислотных звеньев, но четкое различие между этими белками отсутствует (рис.6.12). Связь между ними обеспечивается проходными цепями, дисульфидными и сложноэфирными мостиками, межмолекулярными водородными связями, а также через небелковые фрагменты, например через монозы.[1, С.376]

Внедрение атома С мономера в первичную структуру комплекса:[2, С.51]

Хотя приведенные схемы и воспроизводят первичную структуру макромолекул и связанную с ней конфигурационную информацию, они еще не являются полным изображением пространственного строения вытянутых цепей. Для исчерпывающего изображения следовало бы на первой схеме показать атомы водорода и раскрыть формулу «R», тоже указав расположение составляющих R атомов. Схему строения сополимера АВ тоже следовало бы сначала усложнить до вида первой схемы, а затем показать расположение всех атомов.[4, С.36]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рябонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальеовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул: ли-зоцим—12526,9 А3, яичный альбумин — 38632,72А3, термолизин — 36 688,7 А3, рибонуклеаза — 12 071,0 А3, сывороточный альбумин— 58 105,65 А3. Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14277, 42791 и 64427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31; 1,27 и 1,27 г/см3. Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки k равны: для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах.[5, С.141]

... отрезано, скачайте архив с полным текстом ! Полный текст статьи здесь